β-Alanin

Strukturformel
Strukturformel von β-Alanin
Allgemeines
Name	β-Alanin
Andere Namen	3-Aminopropionsäure 3-Aminopropansäure (IUPAC) Vorlage:INCI
Summenformel	C3H7NO2
Kurzbeschreibung	weißer, geruchloser Feststoff<ref name="Merck" />
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer Vorlage:CASRN EG-Nummer 203-536-5 ECHA-InfoCard 100.003.215 PubChem 239 ChemSpider 234 DrugBank DB03107 Wikidata [[:d:|]]
Eigenschaften
Molare Masse	89,09 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,44 g·cm−3<ref name="Merck" />
Schmelzpunkt	200 °C (Zersetzung)<ref name="Merck" />
Löslichkeit	gut in Wasser (545 g·l−1 bei 20 °C)<ref name="Merck">Datenblatt Β-Alanin bei MerckVorlage:Abrufdatum</ref> schwer in Ethanol<ref name="Arzneibuch" /> praktisch unlöslich in Aceton<ref name="Arzneibuch">Europäisches Arzneibuch 10.0. Deutscher Apotheker Verlag, 2020, ISBN 978-3-7692-7515-5, S. 693. </ref>
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung<ref name="GESTIS">Eintrag zu β-Alanin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFAVorlage:Abrufdatum (JavaScript erforderlich)</ref> keine GHS-Piktogramme H- und P-Sätze H: keine H-Sätze P: keine P-Sätze<ref name="GESTIS" />
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

β-Alanin (auch Beta-Alanin), nach IUPAC-Nomenklatur 3-Aminopropansäure, ist das biogene Amin der proteinogenen Aminosäure Asparaginsäure. Es ist strukturell ein Konstitutionsisomer der proteinogenen Aminosäure α-Alanin sowie die einzige bekannte natürlich vorkommende β-Aminosäure. Im Gegensatz zu α-Alanin besitzt β-Alanin kein Stereozentrum und ist daher achiral.

Datei:Alanines V.1.svg

Vergleich zwischen β-Alanin (rechts) mit der deutlich weiter verbreiteten (chiralen) proteinogenen Aminosäure L-α-Alanin (links)

Der Unterschied zwischen beiden Isomeren liegt in der Position der Aminogruppe: Bei α-Alanin befindet sich diese am α-Kohlenstoffatom (dem ersten Kohlenstoffatom nach dem Carboxy-Kohlenstoffatom). Bei β-Alanin sitzt die Aminogruppe am β-Kohlenstoffatom (dem zweiten Kohlenstoffatom nach dem Carboxy-Kohlenstoffatom). β-Alanin ist der einfachste Vertreter der β-Aminosäuren.

Biochemie, Synthese und Vorkommen

Biosynthese, Abbau und industrielle Herstellung

Im menschlichen Organismus entsteht β-Alanin primär im Zuge des Pyrimidinabbaus (Zytosin und Uracil) über das Zwischenprodukt Dihydrouracil sowie durch den Abbau des Dipeptids Carnosin. Der Ethylester des β-Alanins (Beta-Alanin-ethylester) wird im Körper ebenfalls zu freiem β-Alanin hydrolysiert.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref> Der metabolische Abbau von β-Alanin führt im Organismus zu Essigsäure.

Industriell wird β-Alanin großtechnisch durch die chemische Reaktion von Ammoniak mit β-Propiolacton hergestellt.<ref name="Ullmann">Karlheinz Miltenberger: Hydroxycarboxylic Acids, Aliphatic. In: Ullmanns Enzyklopädie der Technischen Chemie. Weinheim 2003, ISBN 3-527-30673-0, doi:10.1002/14356007.a13_507. </ref>

Aufnahme über die Nahrung

Mit einer ausgewogenen Mischkost werden vor allem durch den Konsum von Fleisch und Fischprodukten täglich im Durchschnitt 400 mg β-Alanin aufgenommen. Bei einer rein vegetarischen oder veganen Ernährung wird kein β-Alanin über die Nahrung zugeführt.

Bioaktivität und Carnosinsynthese

Ein freies Vorkommen von β-Alanin-Resten in Peptiden ist in der Natur selten. Es ist ein struktureller Baustein der Dipeptide Carnosin und Anserin sowie der Pantothensäure (Vitamin B₅), welche wiederum ein zentraler Bestandteil von Coenzym A ist.

Im Körper wird β-Alanin im Wesentlichen zur Synthese des Dipeptids Carnosin benötigt, welches aus β-Alanin und Histidin besteht. Die Verknüpfung erfolgt über eine Amidbindung durch das Enzym Carnosinsynthase. Hierbei stellt β-Alanin die geschwindigkeitslimitierende Komponente dar; die muskulären Carnosinspiegel werden somit durch die Verfügbarkeit von β-Alanin begrenzt und nicht durch Histidin.<ref name="pharmacistanswers.com">Vorlage:Cite book/Name: [ Beta-Alanine Supplementation For Exercise Performance.] , archiviert vom Vorlage:IconExternal (nicht mehr online verfügbar) am Vorlage:Cite book/URL; abgerufen am 21. September 2018 (). Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2Vorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung</ref> Eine direkte orale Supplementierung von reinem Carnosin ist weniger effizient, da Carnosin bei der Verdauung wieder in seine Einzelbestandteile zerfällt und gewichtsbezogen nur rund 40 % der Dosis als β-Alanin zur Verfügung stehen.<ref name="pharmacistanswers.com" />

Carnosin liegt im menschlichen Muskelgewebe (insbesondere in den schnell zuckenden Typ-II-Muskelfasern) in hohen Konzentrationen von etwa 17–25 mmol/kg (Trockengewicht) vor.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref> Da β-Alanin-Dipeptide nicht in Proteine eingebaut werden, können sie in diesen hohen Mengen gespeichert werden. Carnosin macht 10–20 % der gesamten Pufferkapazität in den Muskelfasern aus. Der pK_a-Wert der Imidazoliumgruppe im Carnosin liegt bei 6,83, was im physiologischen Bereich liegt und ideal zur Neutralisierung von H⁺-Ionen bei anaerober Aktivität (Vermeidung der Übersäuerung) beiträgt.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref> Zudem wirkt es als Antioxidans und schützt gegen Glykation.<ref name="Blancquaert"></ref>

Eine exogene Zufuhr von β-Alanin führt zu einer gesteigerten Aktivität der Carnosinsynthase und erhöht den intramuskulären Carnosinspiegel. Tierstudien zeigten zudem, dass β-Alanin die Blut-Hirn-Schranke passieren kann, wodurch der Carnosinspiegel im Großhirn und im Hypothalamus ansteigt.<ref name="Murakami2010"></ref><ref name="Hoffman2015"></ref> Zudem stimuliert es in Stresssituationen die Expression des Brain-derived neurotrophic factor (BDNF) im Hippocampus, was psychologische Auswirkungen von Stress mildern kann.<ref name="Hoffman2015" />

Neurotransmitter-Rezeptoren

Obwohl es deutlich schwächer als Glycin wirkt (weshalb seine Rolle als physiologischer Neurotransmitter umstritten ist), ist β-Alanin nach Glycin der stärkste Agonist an Strychnin-sensitiven inhibitorischen Glycin-Rezeptoren (GlyRs). Die Rangfolge der Aktivität lautet: Glycin >> β-Alanin > Taurin >> Alanin, L-Serin > Prolin.<ref></ref>

β-Alanin hat im Nervensystem fünf bekannte Rezeptor-Angriffspunkte: Es interagiert mit GABA_A- und GABA_C-Rezeptoren, besetzt eine Co-Agonisten-Bindungsstelle (zusammen mit Glycin) an NMDA-Rezeptoren, die bereits erwähnte GlyR-Stelle und blockiert die durch GAT-Proteine vermittelte GABA-Aufnahme in den Gliazellen. Aufgrund dieser Eigenschaften wird es als potenzieller niedermolekularer Neurotransmitter (Small-Molecule Neurotransmitter) eingestuft.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Klinische Relevanz und Pathophysiologie

β-Alanin-Synthase-Mangel

In sehr seltenen Fällen ist der Pyrimidinabbau und die menschliche β-Alanin-Synthese durch einen Mangel des Enzyms β-Ureidopropionase gestört. Diese Erkrankung wird β-Alanin-Synthase-Mangel oder β-Ureidopropionase-Mangel genannt. Sie ist genetisch bedingt und wird autosomal-rezessiv vererbt. Der Verlauf kann asymptomatisch sein, es können jedoch auch neurologische Symptome (Epilepsie, Autismus) sowie urogenitale und kolorektale Entwicklungsstörungen auftreten.<ref>Orphanet: Beta-Ureidopropionase-Mangel. Abgerufen am 26. Mai 2025. </ref>

Parästhesie

Die Einnahme von β-Alanin kann eine vorübergehende, gesundheitlich unbedenkliche Parästhesie in Form eines Juckreizes oder Kribbelns auslösen. Der Effekt tritt typischerweise 10 bis 20 Minuten nach der Einnahme primär an Gesicht, Nacken und Handrücken auf und klingt innerhalb von etwa 60 Minuten selbstständig wieder ab. Klinischen Studien zufolge treten Parästhesien primär dann auf, wenn eine Einzeldosis von mehr als 800 mg in einer nicht-retardierten (schnell freisetzenden) Form eingenommen wird. Das Auftreten dieser Missempfindungen lässt sich signifikant reduzieren oder ganz verhindern, indem die Tagesdosis in kleinere Einzelportionen von unter 800 mg aufgeteilt, zusammen mit einer Mahlzeit eingenommen oder auf zeitverzögert freisetzende Formulierungen (Sustained-Release) zurückgegriffen wird.<ref>E. T. Trexler, A. E. Smith-Ryan, J. R. Stout u. a.: International Society of Sports Nutrition position stand: Beta-Alanine. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 2015, abgerufen am 21. Juli 2026 (). </ref>

Der Mechanismus dieses Juckreizes unterscheidet sich grundlegend von klassischen allergischen Reaktionen: Er verläuft vollständig histaminunabhängig.<ref>Qin Liu, Parul Sikand, Chao Ma, Zongxiang Tang, Liang Han, Zhe Li, Shuohao Sun, Robert H. LaMotte, Xinzhong Dong: Mechanisms of itch evoked by β-alanine. In: The Journal of Neuroscience: The Official Journal of the Society for Neuroscience. Band 32, Nr. 42, 17. Oktober 2012, S. 14532–14537, doi:10.1523/JNEUROSCI.3509-12.2012, PMID 23077038, PMC 3491570 (freier Volltext). </ref> Stattdessen beruht die Parästhesie auf der Aktivierung von MrgprD (Mas-related G-protein coupled receptor member D), einem G-Protein-gekoppelten Rezeptor auf sensorischen Neuronen, der primär auf schädliche thermische und mechanische Reize reagiert.<ref>S. K. Mishra, M. A. Hoon: The functional and anatomical dissection of somatosensory subpopulations using mouse genetics. In: Frontiers in Neuroanatomy. 22. April 2014, doi:10.3389/fnana.2014.00021. </ref>

Verwendung als Nahrungsergänzungsmittel

β-Alanin wird als Nahrungsergänzungsmittel im Fitness-Sport, Kraftsport und Bodybuilding zur Stimulation des Muskelaufbaus sowie im höheren Alter zur Verhinderung des Muskelabbaus (Sarkopenie) eingesetzt. Durch die Erhöhung des Carnosingehaltes wird die Ermüdung bei Sportlern verzögert und die muskuläre Gesamtarbeit gesteigert.<ref>W. Derave, M. S. Ozdemir, R. Harris, A. Pottier, H. Reyngoudt, K. Koppo, J. A. Wise, E. Achten: Beta-alanine supplementation augments muscle carnosine content and attenuates fatigue during repeated isokinetic contraction bouts in trained sprinters. In: J Appl Physiol. Band 103, Nr. 5, 9. August 2007, S. 1736–1743, doi:10.1152/japplphysiol.00397.2007, PMID 17690198. </ref><ref>C. A. Hill, R. C. Harris, H. J. Kim, B. D. Harris, C. Sale, L. H. Boobis, C. K. Kim, J. A. Wise: Influence of beta-alanine supplementation on skeletal muscle carnosine concentrations and high intensity cycling capacity. In: Amino Acids. Band 32, Nr. 2, 2007, S. 225–233, doi:10.1007/s00726-006-0364-4, PMID 16868650. </ref>

Wissenschaftliche Metaanalysen belegen eine signifikante Leistungssteigerung insbesondere bei intensiven sportlichen Belastungen, die sich in einem Zeitfenster von 0,5 bis 10 Minuten bewegen,<ref>R. M. Hobson, B. Saunders, G. Ball, R. C. Harris, C. Sale: Effects of β-alanine supplementation on exercise performance: a meta-analysis. In: Amino Acids. Band 43, Nr. 1, 9. Dezember 2016, S. 25–37, doi:10.1007/s00726-011-1200-z, PMID 22270875, PMC 3374095 (freier Volltext). </ref> während nur etwa 3–6 % des eingenommenen β-Alanins die Muskelfasern direkt erreichen. Neuere Untersuchungen deuten zudem auf eine Steigerung der kognitiven Leistungsfähigkeit unter Stress- und Militärbedingungen hin.<ref>J. R. Hoffman, J. R. Stout, R. C. Harris, D. S. Moran: β-Alanine supplementation and military performance. In: Amino Acids. Band 47, Nr. 12, 2015, S. 2463–2474, doi:10.1007/s00726-015-2051-9, PMID 26206727, PMC 4633445 (freier Volltext). </ref>

Eine Aufnahme über proteinhaltige Lebensmittel wird als unbedenklich eingestuft; spezifische Langzeit-Nebenwirkungen isolierter hochdosierter Gaben sind jedoch noch nicht abschließend stoffspezifisch untersucht.<ref>Quesnele JJ, Laframboise MA, Wong JJ, Kim P, Wells GD.: The effects of beta-alanine supplementation on performance: a systematic review of the literature in Int. J. Sport Nutr. Exerc. Metab. 2014 Feb;24(1):14–27, doi:10.1123/ijsnem.2013-0007.</ref><ref>Eric T. Trexler, Abbie E. Smith-Ryan, Jeffrey R. Stout, Jay R. Hoffman, Colin D. Wilborn, Craig Sale, Richard B. Kreider, Ralf Jäger, Conrad P. Earnest, Laurent Bannock, Bill Campbell, Douglas Kalman, Tim N. Ziegenfuss, Jose Antonio: International society of sports nutrition position stand: Beta-Alanine. In: Journal of the International Society of Sports Nutrition. Band 12, 2015, S. 30, doi:10.1186/s12970-015-0090-y, PMID 26175657, PMC 4501114 (freier Volltext). </ref><ref>LYKON Nutrition Team: Top 10 stark Alanin-haltige Lebensmittel & Getränke als Liste. 9. November 2018, abgerufen am 22. Dezember 2023 (). </ref>

Technische Verwendung

• β-Alanin wird in der organischen Chemie zur Synthese von β-Peptiden genutzt.
• N-Alkyl-β-aminopropionsäuren sind Derivate des β-Alanins und finden vielfältige kosmetische und technische Anwendungen.

Weblinks

Commons: Β-Alanin – Sammlung von Bildern und Videos

Einzelnachweise

<references />