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Fusogenes Protein

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Datei:Comparison of the glycan shields of viral class I fusion proteins (EN).webp
Fusogene Proteine verschiedener Viren mit Glykosylierungen<ref>Y. Watanabe, Z. T. Berndsen, J. Raghwani, G. E. Seabright, J. D. Allen, O. G. Pybus, J. S. McLellan, I. A. Wilson, T. A. Bowden, A. B. Ward, M. Crispin: Vulnerabilities in coronavirus glycan shields despite extensive glycosylation. In: Nature Communications. Band 11, Nummer 1, 05 2020, S. 2688, doi:10.1038/s41467-020-16567-0, PMID 32461612, PMC 7253482 (freier Volltext).</ref>

Fusogene Proteine (synonym Zell-Zell-Fusogene) sind transmembrane Glycoproteine, die eine Zellfusion bewirken.<ref name="Shilagardi">K. Shilagardi, S. Li, F. Luo, F. Marikar, R. Duan, P. Jin, J. H. Kim, K. Murnen, E. H. Chen: Actin-propelled invasive membrane protrusions promote fusogenic protein engagement during cell-cell fusion. In: Science Band 340, Nummer 6130, April 2013, S. 359–363, doi:10.1126/science.1234781, PMID 23470732, PMC 3631436 (freier Volltext).</ref> Fusogene Proteine werden gelegentlich auch als Fusionsproteine bezeichnet, was jedoch mit Fusionsproteinen verwechselt werden kann.

Eigenschaften[Bearbeiten]

Sie dienen bei Tieren der Zell- und Vesikelfusion, z. B. bei der Verschmelzung von Gameten bei der Befruchtung, bei der Myogenese, bei der Ausbildung der Plazenta (Syncytin), beim Umbau von Knochen, bei der Immunantwort und bei der Organentwicklung.<ref name="Shilagardi" /><ref>O. Avinoam, B. Podbilewicz: Eukaryotic cell-cell fusion families. In: Current topics in membranes. Band 68, 2011, S. 209–234, doi:10.1016/B978-0-12-385891-7.00009-X, PMID 21771501.</ref> Das Protein EFF-AFF vermittelt bei Caenorhabditis elegans die Fusion der Ankerzelle mit dem Saum des Uterus.<ref name="pmid17488621">Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>O. Avinoam, K. Fridman, C. Valansi, I. Abutbul, T. Zeev-Ben-Mordehai, U. E. Maurer, A. Sapir, D. Danino, K. Grünewald, J. M. White, B. Podbilewicz: Conserved eukaryotic fusogens can fuse viral envelopes to cells. In: Science. Band 332, Nummer 6029, April 2011, S. 589–592, doi:10.1126/science.1202333, PMID 21436398, PMC 3084904 (freier Volltext).</ref> Fusogene Proteine umfassen auch die SNARE-Proteine.

Fusogene Proteine kommen in manchen Viren zum Zelleintritt und zur Syncytienbildung vor. Virale Fusogene sind z. B. das Hämagglutinin des Influenzavirus,<ref>J. P. Richard, E. Leikina, L. V. Chernomordik: Cytoskeleton reorganization in influenza hemagglutinin-initiated syncytium formation. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1788, Nummer 2, Februar 2009, S. 450–457, doi:10.1016/j.bbamem.2008.09.014, PMID 18976631, PMC 2668568 (freier Volltext).</ref> das Spike-Protein von SARS-CoV-2, das HBsAg des Hepatitis-B-Virus, das fusogene Protein des Humanen Cytomegalievirus und anderer Herpesviren,<ref>D. Atanasiu, W. T. Saw, G. H. Cohen, R. J. Eisenberg: Cascade of events governing cell-cell fusion induced by herpes simplex virus glycoproteins gD, gH/gL, and gB. In: Journal of virology. Band 84, Nummer 23, Dezember 2010, S. 12292–12299, doi:10.1128/JVI.01700-10, PMID 20861251, PMC 2976417 (freier Volltext).</ref><ref>B. P. Hannah, E. E. Heldwein, F. C. Bender, G. H. Cohen, R. J. Eisenberg: Mutational evidence of internal fusion loops in herpes simplex virus glycoprotein B. In: Journal of virology. Band 81, Nummer 9, Mai 2007, S. 4858–4865, doi:10.1128/JVI.02755-06, PMID 17314168, PMC 1900191 (freier Volltext).</ref> des Sendaivirus<ref>C. A. Kruse, B. J. Wisnieski, G. Popják: Characterization of a glycoprotein fusogen isolated from Sendai virus. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 797, Nummer 1, Januar 1984, S. 40–50, PMID 6318835.</ref> oder das Glycoprotein VSV-G des Vesicular stomatitis virus.

Anwendungen[Bearbeiten]

In der Biochemie werden Zellfusionen in vitro mit fusogenen Proteinen unter anderem bei der EBV-Variante der Hybridom-Technik durchgeführt.<ref>E. Traggiai, S. Becker, K. Subbarao, L. Kolesnikova, Y. Uematsu, M. R. Gismondo, B. R. Murphy, R. Rappuoli, A. Lanzavecchia: An efficient method to make human monoclonal antibodies from memory B cells: potent neutralization of SARS coronavirus. In: Nature Medicine. Band 10, Nummer 8, August 2004, S. 871–875, doi:10.1038/nm1080, PMID 15247913.</ref>

Weblinks[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

<references />