Hementerin

Hementerin
Masse/Länge Primärstruktur	30 aa, 3513 Dalton
Kofaktor	Ca2+
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P86682;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.4.-.-, Metalloprotease
MEROPS	M9G.052
Reaktionsart	Proteolyse
Substrat	Untereinheiten des Fibrinogens: FGA, FGB und FGG
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Hirudinea

Hementerin ist eine Metalloprotease, das im Speichel eines hämatophagen Egels namens Haementeria depressa entdeckt wurde. Das Enzym ist verantwortlich für die Antikoagulation nach dem Biss, um somit die Dauer des Blutsaugens an einem Wirt zu verlängern. Es wurde im Jahre 1955 am Instituto Butantan in São Paulo von Gastão Rosenfeld entdeckt.

Funktion[Bearbeiten]

Als Protease ist das Enzym in der Lage, Plasmaproteine zu spalten, die eine wichtige Rolle bei der Blutgerinnung spielen. Ein Plasmaprotein ist beispielsweise das Fibrinogen. Nach dem Zerfall des Fibrins durch das Enzym werden die Untereinheiten des Fibrinogens gespalten: FGA (fibrinogen alpha chain), FGB (fibrinogen beta chain) und FGG (fibrinogen gamma chain). Durch das Fehlen dieser Fibrinogene im Blutplasma wird die Blutgerinnung gehemmt (Antikoagulation). Zusätzlich kann das Enzym die Thrombozytenaggregation inhibieren, das durch die Aktivierung der Stickstoffmonoxid-Biosynthese (NO-Synthasen) durch das Kollagen erfolgt. Die fibrinolytische Aktivität wird durch EDTA gehemmt.<ref> Die Seite Vorlage:Webarchiv/styles.css hat keinen Inhalt.th.schattauer.de (Memento vom 24. September 2016 im Internet Archive)</ref><ref></ref>

Die Aminosäuresequenz des Hementerins sieht nach dem Einbuchstabencode folgendermaßen aus:<ref>UniProt P86682</ref>

        10         20         30
XTLSEPEPTC SIEYFRYQAI EDCEYSISVK