IQ-Motiv

Datei:PDB 1wdc EBI.jpg

Anlagerung von zwei leichten Ketten an die schwere Kette eines Myosins (aus dem Schließmuskel von Argopecten irradians, einer Kammmuschel wie die Jakobsmuschel).<ref name="pmid8805510">Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Die (essentielle) leichte Kette links bindet an den ein IQ-Motiv enthaltenden regulatorischen Bereich im querverlaufend dargestellten Abschnitt der schweren Kette (leider hier ebenfalls rot gezeigt, grün ein Ca-Ion).

Das IQ-Motiv ist ein weit verbreitetes Sequenzmotiv in der Aminosäurenfolge von verschiedenen Proteinen, insbesondere Calmodulin-bindenden. Enthalten ist es in einer etwa zwei Dutzend Aminosäuren langen Grundeinheit, deren konserviertes Motiv gewöhnlich übereinstimmt in der Konsensussequenz

-I-Q-x-x-x-R-x-x-x-x-R-

wobei I für Isoleucin und Q für Glutamin steht, R für Arginin.

Die dreidimensional zu einer amphipathischen α-Helix mit sieben Windungen aufgefaltete Aminosäurenkette der IQ-Domäne präsentiert als Strukturmotiv eine Bindedomäne für leichte Ketten, einschließlich der regulatorischen von un-/konventionellen Myosinen sowie Calmodulin (CaM) und CaM-ähnlichen.<ref name="pmid8805510" /><ref name="pmid9141499">Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Proteine, die eine oder (oft in Kopie) mehrere IQ-Domänen enthalten, können hier durch Anlagerung entsprechender Liganden als leichte Kette – wie etwa CaM oder anderen regulierenden Proteinen – zu einer Konformationsänderung veranlasst und damit funktionell beeinflusst werden. So kann beispielsweise die In-/Aktivität verschiedener Funktionsproteine, wie Motorproteine oder andere des Cytoskeletts, koordiniert geregelt werden durch un-/gebundene Liganden – im Fall von CaM auch in Abhängigkeit vom intrazellulären Ca²⁺-Spiegel als Signal.<ref name="pmid11911888">Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Literatur[Bearbeiten]

Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.
Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.

Einzelnachweise[Bearbeiten]