Leucin

Strukturformel
Datei:L-Leucin - L-Leucine.svg
Struktur von L-Leucin, dem natürlich vorkommenden Isomer
Allgemeines
Name	Leucin
Andere Namen	2-Amino-4-methylpentansäure (IUPAC) 2-Amino-isocapronsäure Vorlage:E-Nummer Vorlage:INCI Abkürzungen: Leu (Dreibuchstabencode) L (Einbuchstabencode)
Summenformel	C6H13NO2
Kurzbeschreibung	schimmernd weiße Kristallschuppen<ref name=roempp>Eintrag zu l-Leucin. In: Römpp Online. Georg Thieme VerlagVorlage:Abrufdatum</ref>
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer Vorlage:CASRN (L-Enantiomer) Vorlage:CASRN (D-Enantiomer) Vorlage:CASRN (Racemat) EG-Nummer 200-522-0 ECHA-InfoCard 100.000.475 PubChem 6106 ChemSpider 5880 DrugBank DB00149 Wikidata [[:d:|]]
Arzneistoffangaben
ATC-Code	V06
Eigenschaften
Molare Masse	131,18 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,29 g·cm−3<ref name=roth>Datenblatt Leucin (PDF) bei Carl RothVorlage:Abrufdatum</ref>
Schmelzpunkt	293–295 °C<ref name=roempp/>
pKS-Wert	pKS, COOH = 2,33<ref name="Beyer/Walter" /> pKS, NH3+ = 9,74<ref name="Beyer/Walter">Hans Beyer, Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie. S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.</ref>
Löslichkeit	schlecht in Wasser (24 g·l−1 bei 20 °C)<ref name=roempp/> nahezu unlöslich in Ethanol und Diethylether<ref name=roempp/>
Sicherheitshinweise
Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten GHS-Gefahrstoffkennzeichnung<ref name="GESTIS">Eintrag zu L-Leucin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFAVorlage:Abrufdatum (JavaScript erforderlich)</ref> keine GHS-Piktogramme H- und P-Sätze H: keine H-Sätze P: keine P-Sätze<ref name="GESTIS" />
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Leucin, abgekürzt Leu oder L, ist eine proteinogene α-Aminosäure. Der Name stammt von , da es wie viele andere Aminosäuren kristallisiert als weißes Pulver erscheint.<ref></ref>

Leucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Isoleucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Isomere

Für höhere Lebewesen ist L-Leucin [Synonym: (S)-Leucin] eine essentielle Aminosäure, die vermutlich für den Energiehaushalt im Muskelgewebe eine zentrale Rolle spielt. Das Spiegelbildisomer (Synonym: Enantiomer) von L-Leucin ist das D-Leucin [Synonym: (R)-Leucin]. Letzteres kommt in Proteinen nicht vor.

In diesem Text betreffen die Angaben zur Physiologie allein das L-Leucin [Synonym: (S)-Leucin]. Wenn in diesem Artikel und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz „Leucin“ erwähnt wird, ist stets L-Leucin gemeint. Racemisches DL-Leucin [Synonym: (RS)-Leucin] und enantiomerenreines D-Leucin [Synonym: (R)-Leucin] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung. Die Racemisierung von L-Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.<ref name="H.D.Jakubke">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.</ref>

L-Leucin wird von den Codons UUA, UUG, CUU, CUC, CUA und CUG kodiert.

Isomere von Leucin
Name	L-Leucin	D-Leucin
Andere Namen	(S)-Leucin	(R)-Leucin
Strukturformel	Datei:L-Leucin - L-Leucine.svg	Datei:D-Leucine.svg
CAS-Nummer	Vorlage:CASRN	Vorlage:CASRN
	Vorlage:CASRN (Racemat)
EG-Nummer	200-522-0	206-327-7
	206-328-2 (Racemat)
ECHA-Infocard	Vorlage:ECHA	Vorlage:ECHA
	Vorlage:ECHA (Racemat)
PubChem	6106	439524
	– (Racemat)
DrugBank	DB00149	DB01746
	− (Racemat)
FL-Nummer	17.012	-
Wikidata	Q483745	Q16081973
	Q60662890 (Racemat)

Geschichte

1819 konnte der französische Pharmazeut und Chemiker Joseph Louis Proust zwei Substanzen aus Weizenmehl isolieren, die er als „acide caséique“ und „oxide caséeux“ bezeichnete.<ref>L. J. Proust: Sur le Principe qui assaisonne les Fromages. Ann Chim Phys, Band 10, S. 29ff (1819).</ref> Ein Jahr darauf isolierte Henri Braconnot eine scheinbar neue Substanz durch saure Hydrolyse aus Muskelfaser und Wolle und nannte diese aufgrund der weißen Färbung der Kristalle Leucin.<ref>H. Braconnot: Memoire sur un Principe particulier aux graines de la famille des légumineuses, et analyse des pois et des haricots. Ann Chim Phys, Band 34, S. 68ff (1827).</ref> Eduard Mulder erkannte 1839 die Identität der beiden Stoffe und diskutierte die mögliche Zusammensetzung.<ref>Sabine Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. (Memento vom 15. Juni 2016 im Internet Archive) Berlin 2015.</ref> Aber erst 1891 gelang es dem deutschen Chemiker Ernst Schulze und seinem Doktoranden Arthur Likernik die Konstitution von L-Leucin richtig festzustellen.<ref>E. Schulze, A. Likernik: Über die Constitution des Leucins. Ber Deutschen Chem Ges, Band 24, S. 669ff (1891).</ref>

Vorkommen

Leucin ist – peptidisch gebunden – Bestandteil tierischen und pflanzlichen Proteins. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Leucin am Gesamtprotein angegeben:<ref>Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.</ref>

Lebensmittel	Gesamtprotein	Leucin	Anteil
Rindfleisch, roh	21,26 g	1691 mg	0 8,0 %
Hähnchenbrustfilet, roh	23,09 g	1732 mg	0 7,5 %
Lachs, roh	20,42 g	1615 mg	0 7,9 %
Hühnerei	12,58 g	1088 mg	0 8,6 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	0 321 mg	0 9,8 %
Walnüsse	15,23 g	1170 mg	0 7,7 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0 926 mg	0 6,8 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	0 850 mg	12,3 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	0 657 mg	0 8,3 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	1760 mg	0 7,2 %

Eigenschaften

• Restname: Leucyl-
• essentiell: ja
• Seitenkette: lipophil
• Van-der-Waals-Volumen: 124
• Hydrophobizitätsgrad: 3,8

Leucin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert.

Datei:Betain-Leucin.png

Zwitterionen von L-Leucin (links) bzw. D-Leucin (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Leucin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrischer Punkt liegt bei 5,98.<ref name="Hardy">P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.</ref> Racemisches Leucin, welches zum besseren Verständnis der Homochiralität in der Biosphäre zirkular polarisierter Synchrotron-Strahlung ausgesetzt wurde, zeigt einen Enantiomerenüberschuss von 2,6 %.<ref name="Meierhenrich">Meierhenrich: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2.</ref>

Funktionen

L-Leucin ist wichtig für den Erhalt und Aufbau von Muskelgewebe. Es unterstützt die Proteinbiosynthese in Muskulatur und Leber, hemmt den Abbau von Muskelprotein und unterstützt Heilungsprozesse. Wie L-Isoleucin kann auch L-Leucin als Energielieferant dienen.

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 10 bis 50 mg Leucin pro Kilogramm Körpergewicht.<ref>A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects, in: J. Nutr., 2006, 136 (1 Suppl), S. 256S–263S; PMID 16365094.</ref> Ein Mangel ist entweder durch ungenügende Zufuhr mit der Nahrung oder Unterversorgung mit Vitamin B6 bedingt.

Verwendung

L-Leucin ist neben Glycin und anderen proteinogenen L-Aminosäuren Bestandteil von medizinischen Infusionslösungen.

Im Kraftsport wird Leucin als Nahrungsergänzungsmittel für den Muskelaufbau verwendet.

Literatur

• Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, 20. Auflage, S. Hirzel Verlag, Stuttgart, 1984, ISBN 3-7776-0406-2.
• Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
• Jesse Philip Greenstein und Milton Winitz: Chemistry of Amino Acids, John Wiley & Sons, 1962, Bände 1 bis 3, ISBN 0-471-32637-2.
• Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: Production and Utilization of Amino Acids, In: Angewandte Chemie International Edition in English, 1978, 17, S. 176–183, doi:10.1002/anie.197801761.

Weblinks

Commons: Leucin – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Valin-, Leucin- und Isoleucin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise

<references/>

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