SMAD-Protein
SMAD-Proteine sind eine Gruppe von intrazellulären Proteinen, die im Rahmen des TGFβ-Signalwegs extrazelluläre Signale der TGF-β-Familie von den TGF-Rezeptoren in den Zellkern weiterleiten, wo sie anschließend die Transkription bestimmter Gene aktivieren.<ref>C. H. Heldin, K. Miyazono, P. ten Dijke: TGF-beta signalling from cell membrane to nucleus through SMAD proteins In: Nature. 390 (6659), Dezember 1997, S. 465–471. doi:10.1038/37284. PMID 9393997.</ref><ref>L. Attisano, J. L. Wrana: Mads and Smads in TGF beta signalling. In: Curr. Opin. Cell Biol. 10 (2), April 1998, S. 188–194. doi:10.1016/S0955-0674(98)80141-5. PMID 9561843.</ref><ref>J. Massagué: TGF-beta signal transduction. In: Annu. Rev. Biochem. 67, 1998, S. 753–791. doi:10.1146/annurev.biochem.67.1.753. PMID 9759503.</ref><ref>L. Attisano, J. L. Wrana: Signal transduction by the TGF-beta superfamily. In: Science. 296 (5573), Mai 2002, S. 1646–1647. doi:10.1126/science.1071809. PMID 12040180</ref><ref>M. Whitman: Smads and early developmental signaling by the TGFbeta superfamily. In: Genes Dev. 12 (16), August 1998, S. 2445–2462. doi:10.1101/gad.12.16.2445. PMID 9716398.</ref><ref>J. L. Wrana: Crossing Smads". In: Sci. STKE. (23), Mar 2000, S. RE1. doi:10.1126/stke.2000.23.re1. PMID 11752591.</ref>
Eigenschaften[Bearbeiten]
Der Name leitet sich vom homologen Gen der Taufliege Drosophila melanogaster, MAD (engl. {{Modul:Vorlage:lang}} Modul:Multilingual:153: attempt to index field 'data' (a nil value)) und dem Gen für das Protein Sma (engl. {{Modul:Vorlage:lang}} Modul:Multilingual:153: attempt to index field 'data' (a nil value) ‚kleine Körpergröße‘) des Fadenwurms Caenorhabditis elegans ab.<ref>Gene name - Mothers against dpp. Interactive Fly, Drosophila. Society for Developmental Biology</ref>
Verwechslungsgefahr[Bearbeiten]
In Fachveröffentlichungen und Protein-Datenbanken liegen mitunter fehlerhafte Einträge vor aufgrund einer Verwechslung mit dem Protein SAMD1. Ohne SAMD1 entwickeln sich embryonale Stammzellen fehlerhaft, ergaben Zellkulturexperimente.<ref>Bastian Stielow, Clara Simon, Robert Liefke: Making fundamental scientific discoveries by combining information from literature, databases, and computational tools – an example In: Computational and Structural Biotechnology Journal 2021.</ref>
Klassen[Bearbeiten]
- Die Rezeptor-regulierten SMAD (R-SMAD, SMAD1-3, -5, -8, -9)<ref>J. W. Wu, M. Hu, J. Chai, J. Seoane, M. Huse, C. Li, D. J. Rigotti, S. Kyin, T. W. Muir, R. Fairman, J. Massagué, Y. Shi: Crystal structure of a phosphorylated Smad2. Recognition of phosphoserine by the MH2 domain and insights on Smad function in TGF-beta signaling. In: Mol. Cell. 8 (6), Dezember 2001, S. 1277–1289. doi:10.1016/S1097-2765(01)00421-X. PMID 11779503.</ref>
- Der {{Modul:Vorlage:lang}} Modul:Multilingual:153: attempt to index field 'data' (a nil value)-SMAD4 (co-SMAD), der mit R-SMAD interagiert<ref>Y. Shi, A. Hata, R. S. Lo, J. Massagué, N. P. Pavletich: A structural basis for mutational inactivation of the tumour suppressor Smad4. In: Nature. 388 (6637), Juli 1997, S. 87–93. doi:10.1038/40431. PMID 9214508.</ref>
- Die antagonistischen oder inhibitorischen SMAD (I-SMAD), SMAD-6 und SMAD-7, die die Aktivierung von R- und Co-SMAD blockieren<ref>F. Itoh, H. Asao, K. Sugamura, C. H. Heldin, ten Dijke P, Itoh S: Promoting bone morphogenetic protein signaling through negative regulation of inhibitory Smads. In: EMBO J. 20 (15), August 2001, S. 4132–4142. doi:10.1093/emboj/20.15.4132. PMC 149146 (freier Volltext). PMID 11483516.</ref>
Siehe auch[Bearbeiten]
Einzelnachweise[Bearbeiten]
<references />